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发布时间:2021-07-14 23:12:11 阅读: 来源:直埋厂家

肉品嫩化理论及嫩化方法的研究进展

摘 要: 本文综述了国内外对肉品嫩化理论的研究结果,包括影响肉品嫩度的各种因素、蛋白降解理论和钙蛋白酶嫩化理论,并总结介绍了目前采用的多种肉品嫩化方法。

关键词: 肉品,嫩化,理论,方法

肉品嫩度(Tenderness)是肉的主要食用品质之一,它是消费者评判肉质优劣的最常用指标。肉品嫩度是指肉在食用时口感的老嫩,反映了肉的质地(texture),由肌肉中各种蛋白质结构特性决定[1]。由肌肉转变为可食性肉,到最后的嫩化成熟是一个复杂过程。了解肉的嫩化机理可以更好地加速肉嫩化的过程,以满足人们对高嫩度、高营养、低胆固醇的健康饮食文化的需求。过去50年肉品科学工作者为提高和保持肉品嫩度稳定性做了大量的科学工作,对肉品嫩化理论和嫩化方法进行了广泛而深入的研究.现简述如下:

1.肉品嫩化理论

肉品嫩化机制是生物物理化学反应的过程,活体肌肉细胞间蛋白的降解是受许多不同内源蛋白酶系统调控的。影响肉品嫩度的因素有动物的品种、年龄、性别、基因型、饲养方式、肉块部位、胴体悬挂方式、电刺激、冷却速率、糖酵解速率、胶原蛋白的数量及其可溶性、肌节长度、机械作用、化学作用、滚揉、冷冻、烹调方式等 。

1.1影响肉品嫩度的因素

我国也不例外

1. 1. 1畜种、年龄和性别

一般来说畜禽体型越大其肌肉纤维越粗大,肉亦越老.动物年龄越小,肌纤维越细,肉也越嫩。随动物年龄的增加,肉品的嫩度降低[2],这是由于胶原蛋白的变化引起的,胶原蛋白是肉中的结缔组织蛋白。随动物年龄增长,胶原蛋白结构发生变化,不可降解的交联越来越多,胶原纤维间的联结强度更大,机械稳定性增强,肌内膜和肌束膜的结构变得更有规则、更粗,所以更能耐受湿热烹调。在其它条件一致的情况下,一般公畜的肌肉较母畜粗糙,肉质也较老。

1. 1.2肌肉部位

同种动物的不同部位肉嫩度有很大差异,如牛肉腰部比臀部、跟键部肉要嫩得多,这是不同部位肉块的结缔组织含量不同造成的差异[3]。活体肌肉的功能不同,肌肉中结缔组织含量不同。前后腿在运动过程中承受大部分力量在循环扭矩的检定进程中,所以结缔组织含量相当多,而腰肋部提供支撑功能,因此,结缔组织含量低。不同部位肉嫩度变异的另一个原因是胴体冷却时每块肌肉承受的拉伸力的大小。由于胴体自身重量引起的拉伸可防止肌肉收缩,从而产生较嫩的肌肉。腰肋部肌肉比腿部肌肉受到的拉伸力大,所以腰肋部肌肉块比腿臀部肉嫩[4]。这是腰部肌肉为最大嫩度肉块的主要原因。

1.1.3基因型

许多研究者提出控制屠宰牛群的基因型会完全解决牛肉生产中的嫩度问题。基因型确实对动物肉的嫩度差异起作用,但分析结果是基因型和环境因素对嫩度相当的作用。同一品种牛的基因型只控制肉品30%的嫩度变异,即30%的嫩度是由遗传决定的,70%是由环境因素引起的。品种间的嫩度变异程度与品种内的变异程度相等,或略低于后者。所有品种的牛肉46%嫩度水平是由基因型决定的,54%是由环境因素决定的[5].

1. 14烹调方法

烹调方法和程度对嫩度影响很大。加热时蛋白变硬、失水,嫩度降低。加热温度为60℃时,肉块嫩度要比加热68℃高。大理石纹少的肌肉需要的烹调时间短,大理石纹多的肌肉需要的烹调时间长,但是消费者往往过度烹调,使大理石纹少的牛肉嫩度降低。猪肉的中心温度达71℃~77℃时为最佳烹调程度,这时可获得理想的风味。烹调温度达58℃时,旋毛虫即被杀死,所以食用烹调中心温度达71℃~77℃的猪肉是相当安全的。因此,这时的猪肉没有必要继续加热,继续烹调只会导致失水、汁液流失、硬度提高。

1.2蛋白降解理论

肌原纤维结构蛋白和相关蛋白的降解是肉品成熟嫩化的主要原因[5],这些蛋白包括肌原纤维间联接蛋白(desmin-结蛋白,Z盘区中等纤维蛋白),肌原纤维内联接蛋白( titin一肌联蛋白;nebulin一伴肌动蛋白;troponin-T一肌钙蛋白T),将肌原纤维联接到肌膜的蛋白(vinculin一联结蛋白;dystrophin一肌营养不良蛋白),联接肌细胞到基板的蛋白(laminin一层粘连蛋白;fibronectin一纤连蛋白),这些蛋白维持肌原纤维的完整性。大量试验证明不同品种肉的嫩化在组织形态上是相似的,都是Z线上I带的分解或断裂,但肌原纤维种类不同断裂开始的时间有差异,白肌纤维比红肌纤维断裂得早。许多研究解释了肉的嫩化原因[6],提出了Z线消失、肌动球蛋白复合体分离、肌联蛋白破坏、胶原蛋白变性等假定。

1. 2. 1 Z盘弱化

脊椎动物骨骼肌细胞Z盘连接相邻的肌节,保持肌节结构强壮有力,传导粗细肌丝交互作用产生的张力。随着宰后成熟,Z盘弱化,匀质使肌原纤维破碎到只剩下1~4个肌节[7]。体外试验证明肌细胞内Ca2+浓度为0.1mM时Z盘弱化程度最高。Z盘结构由两部分组成:Z丝和不定形基质。Takahashi认为α-辅肌动蛋白素是Z丝的主要成分。不定形基质与相邻的Z丝粘合,当其被0.1mM的Ca2+溶解掉时,Z丝弱化,并且很容易在碱性条件下断裂,或被匀质断裂开。这些物质的主要成分是脂肪,包括磷脂,三酰甘油、胆固醇和自由脂肪酸。Ahn指出牛肉、猪肉和鸡肉在4℃成熟过程中,Z盘的弱化程度与磷脂的释放量完全正相关。成熟过程中Ca2+浓度、pH和温度对Z盘弱化与磷脂释放的相关程度有影响。由于 Ca2+与磷脂和脂肪酸结合,弱化了Z盘内的联接,导致Z盘结构弱12、基于Windows操作系统的TESTSTAR专业版计算机控制软件 1套化。

1.2. 2僵直联结的弱化

聚氨酯硬泡将成为我国建筑保温材料的重要组成部份 僵直收缩的解除,肌节长度的恢复说明肌动蛋白和肌球蛋白联结的弱化[8]。肌节收缩程度与肌肉嫩度相关。Takahashii (1985)发现paratropomyosin营养不良肌球蛋白,它调节肌动蛋企业的创新不但要靠本身的投入白-肌球蛋白的结合反应。虽然营养不良肌球蛋白独白位于肌节的A带和I带的汇合区域,成熟过程中0.1mM的Ca2+可使它从原来位置转移到细丝上。纯化的营养不良肌球蛋白结合到F-肌动蛋白上,抑制肌动球蛋白和肌原纤维中Mg-ATP酶的活性,使僵直收缩肌束的张力释放,肌节恢复原来的松弛状态。所以营养不良肌球蛋白与肌球蛋再生资源和循环经济已成为社会共鸣白竞争肌动蛋白的结合位点,并加速肌动球蛋白的分离,营养不良肌球蛋白的迁移使僵直联结弱化,导致僵直收缩肌节的恢复。

1.2.3肌联蛋白(titin)的分裂

titin横跨Z盘和M线,使肌原纤维粗丝保持在肌节中间,以维持肌纤维结构的可伸缩性。4℃肌肉成熟过程中在高弹性的I带区域,肌联蛋白纤丝断裂,肉的弹性丧失。随着肉的成熟,α-肌联蛋白逐渐减少,首先降解为β-肌联蛋白和1200kDa的亚基片断,这些产物没有被继续降解,而后α-肌联蛋白分解出更小的多肽。降解产物缺乏与Z盘相连的N末端,使肌纤维的纵向结构弱化。各种肉的α-肌联蛋白宰后都发生降解,随α-肌联蛋白降解,肌肉弹性逐渐降低,直至所有α-肌联蛋白被降解,肉的弹性完全丧失。体外试验证明[9]Ca2+浓度影响α-肌联蛋白的降解速率。Ca2+浓度在10μM以上时,α-肌联蛋白开始降解,但0. 1 mM时降解速率最大。

1.2.4伴肌动蛋白(nebulin)纤丝片断化

伴肌动蛋白从Z盘延伸到细丝的游离端并和细丝紧密结合,其C末端与Z盘联结,对细丝结构的稳定性起一定作用。Root发现nebulin在肌肉收缩时具调节功能,可见它的降解会促使肌动蛋白细丝结构弱化,影响肌动球蛋白的僵直联结。动物肉成熟后伴肌动蛋白消失,但各种动物的滞留时间和降解速率有所不同。伴肌动蛋白降解为分子量200, 180, 40, 33和23kDa的五个亚基片断。伴肌动蛋白也是Ca2+结合蛋白,Ca2+可与200, 40, 23kDa的亚基片断结合。

以上Z盘弱化,僵直联结弱化,肌联蛋白分裂,伴肌动蛋白片断化都是成熟肉嫩化的重要特征,肌原纤维脆性增加,匀质使之破坏,形成片断化的肌原纤维。

1.3钙蛋白酶嫩化理论

钙蛋白酶体系是降解蛋白导致肉品嫩化的最关键酶[10],它是由钙依赖性半胱氨酸而其他材料蛋白酶的同工酶和它们的抑制剂钙蛋白酶抑制蛋白组成。钙蛋白酶有两个最典型的同工酶:μ-钙蛋白酶和m-钙蛋白酶,其命名是依据体外试验中完全激活所需Ca 2+量而定[11]。一般μ-钙蛋白酶达到最高半活性需要5~65μM Ca2+, m-钙蛋白酶需要33.用木块把摆锤搁置在支座边上,用缺口对中样板使冲击试样缺口处于支座跨度zhong心,缺口面在冲击受拉1面00~1000μM。它们都由2个亚基组成,其中两种钙蛋白酶中的30 kDa是同一基因的产物,而80 kDa大亚基则是不同基因的产物[12]。尽管μ-钙蛋白酶和m该软件还包括用于结构单元的分析工具-钙蛋白酶大亚基氨基酸序列有明显差异,但其结构是基本相同的,都由4个结构域组成。结构域I在蛋白酶激活的情况下,很容易发生自溶,由此推测其可能起钙蛋白酶的活性调节作用;结构域H是表现水解活性的关键部位;结构域W是钙结合的部位,都含有钙结合蛋白所特有的4个EF-手结构。小亚基含有两个结构域,也有4个EF-手结构,故也具有结合钙的活性。

当钙蛋白酶的大小亚基相结合时不具有活性[13]。钙蛋白酶经Ca 2+激活后,其大小亚基分离,因此认为小亚基有可能主要起调节的作用,大亚基起催化调节作用[14]。钙蛋白酶先转化成78 kDa再变成76 kDa的自溶形式时才具有活性,分离后30 kDa小亚基迅速降解为17 kDa失去酶活性,而这一变化是钙蛋白酶发挥水解特性的前提。自溶降低了满足钙蛋白酶最大活性的Ca2+需要量,继续自溶最终使钙蛋白酶失活。μ-钙蛋白酶和m-钙蛋白酶都能水解肌原纤维,但在宰后成熟的过程中m-钙蛋白酶的活性几乎不变,μ-钙蛋白酶是降解蛋白引起肉嫩化的主要酶。宰后肉的pH下降到6.1以前,μ-钙蛋白酶没有活性,肌肉保持僵硬状态,胴体温度0~30℃之间对其活性都没有影响[15]。这是因为肌质Ca 2+浓度为M,



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